L’enzyme est une protéine connue pour ses capacités en chimie : elle accélère les réactions grâce à ses propriétés catalytiques.
Le phénomène génère un substrat, qui est le fruit de la réaction. De plus, l’enzyme n’étant pas altérée au cours du processus, elle peut être récupérée puis réutilisée.
D’une manière générale, avec plus de 5 000 réactions possibles, ces protéines représentent un fort potentiel.
En outre, leurs vertus catalytiques permettent de réaliser, en quelques millisecondes, des protocoles qui demanderaient plusieurs millions d’années sans cette intervention.
Pour mieux utiliser ces molécules et les choisir de la meilleure façon possible, une classification a été établie : elle identifie 6 catégories d’enzymes différentes :
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Classe 1 : les oxydoréductases
L’oxydoréductase catalyse l’oxydoréduction. Ce processus désigne une forme d’interaction entre deux réactifs, l’oxydant et le réducteur.
Une oxydation est réalisée sur le réducteur, qui perd des électrons, tandis que l’oxydant en reçoit davantage.
Cette réaction est typique de certaines combustions, mais aussi de la corrosion de métaux comme l’aluminium. En parallèle, il faut savoir que l’action des enzymes concernés par l’oxydoréduction se produit aussi dans le corps humain, notamment quand l’alcool est « filtré » par le foie.
Classe 2 : les transférases
Il existe différentes sortes de transférases, mais toutes ces enzymes ont la même spécificité : elles transfèrent des groupements fonctionnels.
Puisqu’elles n’agissent pas toujours sur les mêmes molécules, les transférases entrent dans différentes catégories (celle des méthytransférases,des glycosyltransférases ou encore des phosphotransférases).
Le nom de chaque type de transférase est créé à partir de celui du donneur, de l’accepteur, mais aussi du groupe transféré. Dans une transférase, on trouve un groupement de molécules donneuses et un autre groupement de molécules réceptrices.
Classe 3 : les hydrolases
Utilisée pour ses propriétés permettant de briser les liaisons covalentes, l’hydrolase est une enzymequi se distingue en plusieurs catégories, selon le type de liaison qu’elle catalyse :
- Les estérases agissent sur les liaisons ester, formées par un groupe alcool et un groupe acide carboxylique.
- Les protéases suppriment les liaisons peptidiques, entre le groupe amine et le groupe acide carboxylique de deux acides aminés.
- Il existe aussi des glycosidases qui agissent sur les oligo- et polysaccharides, et des phosphatases hydrolysant les produits contenant du phosphore.
L’une des particularités de l’hydrolase réside dans son acidité, avec son pH proche de 5.
Classe 4 : les lyases
La lyase est une enzyme que l’on peut aussi utiliser afin de supprimer des liaisons covalentes. Suite à ce processus, une nouvelle liaison est généralement créée, et elle est parfois double. La particularité de cette enzyme est son besoin en réactifs : il n’en faut qu’un dans le sens direct, mais deux dans le sens inverse.
Selon la nature de la liaison et en fonction de ce que l’on recherche au niveau du substrat, on peut mobiliser différents types de lyases. L’adényate cyclase est souvent sollicitée pour obtenir l’AMP à partir d’adénosine triphosphate, un nucléotide servant à transporter de l’énergie.
Classe 5 : les isomérases
Pour obtenir l’isomère d’une molécule, on réalise une isomérase. Ces molécules isomères sont des enzymes basées sur la même formule que l’originale, mais se caractérisent par une structure différente. On distingue les isomères de constitution des isomères de configuration.
Les premières ont des enchaînements d’atomes variables, les secondes ont des organisations spatiales différentes.
Classe 6 : les ligases
La ligase est une enzyme que l’on mobilise afin de catalyser une liaison covalente entre deux molécules. On différencie les ligases entre elles selon la liaison qu’elles créent : carbone-carbone, carbone-azote, etc. On parle parfois également de « synthétase » pour désigner cette protéine, parce qu’elle agit sur la synthèse des nouvelles molécules.
Toutes les enzymes ont une structure similaire : elles se basent sur un site actif — ou site catalytique — sur lequel la réaction a lieu. Celui-ci fait l’objet de nombreuses recherches en biochimie, car les scientifiques sont toujours en quête de nouveaux catalyseurs qui permettraient de propulser d’autres réactions.
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